Сравнительные данные исследований мышц млекопитающих

Информация о массовой доле и, особенно, о составе азотистых вешеств гидробионтов имеет очень большое значение, так как они играют ведущую роль в вопросах формирования органолептическнх признаков (вкус, запах, консистенция), а также оказывают существенное влияние на изменение качества рыбы в результате биохимических или микробиологических процессов.

Белки. К белкам принято относить высокомолекулярные азотсодержашие вещества, состоящие из остатков а-аминокислот, соединенных пептидной связью, и имеющие определенную пространственную конфигурацию. Белки являются основной составной частью протоплазмы и главнейшим жизненным субстратом: все жизненные процессы совершаются либо самими белками, либо при их непосредственном участии (Высоцкий и др., 1980).

Элементарный состав белков представлен углеродом (50,6—56,7%), кислородом (20.8—25,5%), азотом (14,6—18,6%) и водородом (6,5...7,3%); кроме того, в составе молекул некоторых белков присутствует сера (0,3—2,6%), фосфор (0,5 . 0,6%), железо (гемоглобин), медь (гемоцианин), иод (белки щитовидной железы), кремний (кератин) и другие элементы.

Довольно постоянное содержание азота в белках, полученных из тканей животных и растений, позволило по содержанию азота в веществе вычислять содержание в нем белков, применяя обратный коэффициент приведения (6,25), что соответствует среднему содержанию в сухом белке 16 % азота. Белки мышечной ткани гидробионтов, как правило, являются полноценными.

Белки являются высокополимерными веществами со свойствами типичных гидрофильных коллоидов. В организме белки присутствуют либо в виде коллоидных растворов (слизь, кровь, лимфа и т. п.), либо в форме эластичных гелей. Часть белков входит в состав твердых тканей (чешуя, кости, шерсть и т. д.), которые не растворяются и не набухают в холодной воде, но проявляют этн свойства при нагреве до 60...80 °С.

В настоящее время принято подразделять мышечные белки по растворимости на три фракции:
1) миофибриллярную, растворяющуюся при высокой ионной силе растворов;
2) саркошшматическую, растворяющуюся при низкой ионной силе растворов;
3) нерастворимые белки сарколеммы — белки стромы.
До недавнего времени денатурированные белки миофибрилл и саркоплазмы, извлекаемые раствором щелочи, ошибочно относили к особой группе белков — миостроминов.

Сравнительные данные исследований мышц млекопитающих и некоторых рыб показали, что количество миофибриллярных белков у рыб значительно выше. чем у млекопитающих, в то время как у млекопитающих больше белков саркоплазмы по сравнению с содержанием нх у рыб. Заметные различия наблюдаются также в содержании белков стромы — у млекопитающих их содержание значительно выше, чем у рыб.

В мышцах рыб миофибрилл я рные белки (актин, миозин, актомиозин, тропомиозин) составляют более 65% (у млекопитающих — около 40%) от обшего содержания белков.
Актин способен существовать в двух резко различающихся по своим свойствам формам: глобулярной (G-актин) и фибриллярной (F-актин). Молекулярная масса мономера актнна близка к 75 ООО.

Миозин относится к числу фибриллярных белков И обладает специфической способностью связывать различные ионы, главным образом кальция и магния Молекулярная масса чистого миозина достигает 840 ООО. Пол действием протеолитических ферментов миозин расщепляется на Н-меромиозин (тяжелый меромиозин), с которым связана АТФазная активность миозина, и L-меромиозин. лишенный этой активности Миозин способен соединяться с лип ила ми с образованием при этом более нлн менее прочных лнпопротеидных комплексов. При температуре 37*С начинается денатурация миозина.